Teil VI

Protein: Aminosäuren und so, Alter!

Nachdem wir in ► Teil 4 die Kohlenhydrate und in ► Teil 5 die Fette (biochemisch) kennengelernt hatten, schließen wir die drei Hauptenergielieferanten des menschlichen Körpers nun mit dem Protein sowie den Aminosäuren ab. Waren Kohlenhydrate noch nicht bzw. semi-essentiell und lediglich wenige Fettsäuren tatsächlich lebensnotwendig für den menschlichen Körper, so sind Aminosäuren an einer Vielzahl an Prozessen im Körper beteiligt, die weit über einen dicken Bizeps hinausgehen.

Foto von Ilias Bartolini / CC BY SA

Die (proteinogenen) Aminosäuren

Steigen wir also gleich in das Thema ein: Das menschliche Protein ist nichts anderes, als eine Aneinanderreihung von einzelne Aminosäuren. Man kann sich dies entweder mit einer Perlenkette, die ein bestimmtes Muster hat, oder aber auch einer Reihe von Lego-Bausteinen, die eine bestimmte Reihenfolge besitzt, vorstellen. Welche Verbildlichung man auch immer nutzt: Protein besteht aus den bekannten 20 proteinogenen Aminosäuren. Nein, halt 21. Äh, 22! Verdammt, 23! – Ja was denn nun?

Je nachdem, wo nachgelesen wird, wird man die Zahl 20, 21, 22 oder 23 genannt bekommen. Das ist auf den ersten Blick ein wenig verwirrend und sorgt teilweise für rumgenerde, dass Person X darauf aufmerksam macht, Person Y hätte die falsche Zahl genannt.

Generell sind alle Angaben korrekt. Noch einmal von vorne:
Der Mensch benötigt 20 verschiedene Aminosäuren, um körpereigenes Protein zu bilden. Die 21. Aminosäure Selenocystein spielt bei der Proteinsynthese im menschlichen Körper ebenfalls eine Rolle. Pyrrolysin ist wiederum für andere Spezies von Bedeutung, aber ist der Grund, dass manchmal die Zahl 22 auftaucht. Manche zählen schließlich noch Selenomethionin hinzu, was uns auf 23 Aminosäuren bringt.
Darüber hinaus gibt es rund 300 weitere Aminosäuren, die ebenfalls von Bedeutung sind, allerdings nicht für den Aufbau von Muskelmasse herangezogen werden.
Vor nicht langer Zeit gab es daher beispielsweise Diskussionen um ein Proteinpulver, bei dem die Aminosäure Taurin hinzugefügt wurde. Dadurch wurde der vermeintliche Eiweißanteil im Pulver nach oben geschraubt, während im Endeffekt weniger proteinogene Aminosäuren im Pulver vorhanden waren, auf die es eigentlich beim Kauf ankommt.
In ► Teil 3 lernten wir die kleinste Aminosäure Glycin kennen und verstanden damit streng genommen auch bereits die Struktur von Aminosäuren, denn diese bestehen immer aus
  • einer Carboxy-Gruppe (COOH)
  • einer Amino-Gruppe (NH2, NH oder N)
  • einem Wasserstoffatom (H) und
  • einem spezifischen Rest, der bei jeder Aminosäure anders ist.
Im Fall von Glycin war dies ein weiteres Wasserstoffatom.


Wie wir darüber hinaus bereits bei den Kohlenhydraten in ► Teil 4 lernten, gibt es auch bei den Aminosäuren (bis auf Glycerin) ein Chiralitätszentrum, so dass D- und L-Formen von Aminosäuren existieren. Da unser Körper nur L-Aminosäuren verwerten kann, ist auf Supplementen entsprechend immer L-[Aminosäure einfügen] zu finden. Ist dieser Buchstabe nicht aufgeführt, ist allerdings dasselbe gemeint. L-Glutamin ist also beim Kauf von Produkten dasselbe wie Glutamin.

Einteilung der Aminosäuren

In Bodybuildingkreisen wird oftmals zwischen essentiellen und nicht-essentiellen Aminosäuren unterschieden. Dies wollen wir aber erst in einem zweiten Schritt tun, da es biochemisch geschickter ist zwischen
  1. unpolaren
  2. polar, aber ungeladenen und
  3. geladenen
Aminosäuren zu differenzieren.

Ohne uns hier in Details zu verlieren, wollen wir uns die dritte Gruppe anschauen. Es gibt fünf geladene Aminosäuren, die wiederum in
  • zwei saure (Glutaminsäure und Asparaginsäure) sowie
  • drei basische (Lysin, Arginin, Histidin)
unterschieden werden. Das einzeln als Pulver erwerbbare L-Glutamin ist somit ein Amid (siehe ► Teil 3) der Glutaminsäure.

Aus der basischen Aminosäure Arginin wiederum wird das unter (Achtung, Wortspiel) Pumpern heißt ersehnte Molekül NO gebildet, dass allerdings auch eine Reihe an anderen positiven Einflüssen im menschlichen Körper ausüben kann.

Foto von Matthias Busse

Essentielle Aminosäuren

Wie bereits zu Beginn des Artikels angesprochen, gibt es eine Reihe an essentiellen Aminosäuren, ohne die kein Mensch leben könnte. Dabei handelt es sich um die 8 Vertreter:
  • Valin
  • Leucin
  • Isoleucin
  • Phenylalanin
  • Tryptophan
  • Lysin
  • Methionin
  • Threonin
die entsprechend in EAA-Supplementen enthalten sind. In einem Teil der jüngeren Literatur wird darüber hinaus Histidin inzwischen ebenfalls zu den essentiellen Aminosäuren gezählt.

Alle anderen proteinogenen Aminosäuren zählen generell zu den nicht essentiellen. Das bedeutet, diese sind zwar für die Bildung von Protein notwendig, können bei vorherrschenden Mangel jedoch vom Körper selbst gebildet werden.

Bedingt und Semi-Essentiell

Daneben gibt es noch weitere Unterteilungen. Die Aminosäuren Arginin, Tyrosin und Cystein haben bei Schwangerschaften und Wachstum eine große Bedeutung, so dass diese als bedingt essentiell eingeordnet werden.

Tyrosin und Cystein können darüber hinaus nur unter der Verwendung von essentiellen Aminosäuren (Phenylanin bzw. Methionin) gebildet werden und gelten daher als semi-essentiell. Aber auch Asparagin, Glutamin, Serin und Prolin können einen erhöhten Bedarf aufweisen, wobei die Angaben in der Literatur hier auseinandergehen.

Der pK-Wert: Säure-Basen-Haushalt

Jede Aminosäuren besitzt, namensgebend, eine Amino- sowie eine Carboxy-Gruppe, wie weiter oben auch bereits angesprochen wurde. Je nach Umgebung, in der sich die Aminosäure befindet, kann es passieren, dass die Amino-Gruppe ein zusätzliches Wasserstoffatom aufnimmt, während die Carboxy-Gruppe ein Wasserstoffatom abgibt, wie in der Grafik zu sehen ist.


In ► Teil 2 hatten wir bereits Ionenverbindungen kennengelernt. Ionisierbare Gruppen haben immer das Bestreben ein Proton abzugeben oder aufzunehmen. Dieser Wert wird als Säure- oder Basenstärke betitelt, wobei für uns lediglich die Säurestärke, kurz der pKS-Wert, von Interesse sein soll.
Der pKS-Wert eines Moleküls gibt den pH-Wert an, bei dem die eine Hälfte der Moleküle protoniert ist (in der Abbildung rechts) und die andere Hälfte noch deprotoniert ist (in der Abbildung links).
Das bedeutet also, dass jeweils 50 % der Gesamtmenge dieser Moleküle in der einen oder anderen Form bei pH-Wert X vorliegen. Weiter soll diese Thematik heute an dieser Stelle nicht vertieft werden.

Mehr als nur eine Aminosäure: Peptide und Proteine

In ► Teil 3 wurde bereits dargestellt, dass aus zwei Aminosäuren, wenn diese eine Peptidbindung eingehen, unter der Abspaltung von Wasser ein Peptid entsteht.


Sind diese Peptidketten schließlich lang genug, spricht man von einem Protein, wobei es allein menschlichen Körper rund 50.000 verschiedene Proteine gibt, die wiederum zum Teil neben Aminosäuren weitere Bestandteile enthalten. Darüber hinaus finden in unserem Körper ständig auf- und abbauende Prozesse statt, so dass ein Erwachsener täglich ca. 300 Gramm Protein neu synthetisiert. – Also weit mehr, als über die Nahrung eigentlich zugeführt wird, da der Körper die abgebauten Aminosäuren recycelt. Über die Nahrung müssen wir lediglich den Verlust ausgleichen, was bei einem Überschuss schließlich in der bekannten positiven Stickstoffbilanz mündet.

Die gegenseitige Bindung von Aminosäuren benötigt Energie, was im Umkehrschluss bedeutet, dass die Spaltung von Proteinen und Peptiden sich positiv auf die Kalorienbilanz auswirkt. Darüber hinaus wird bei der Trennung der einzelnen Aminosäuren Wasser benötigt, so dass dieser Vorgang als Hydrolyse bezeichnet wird, die wiederum durch die Enzyme Peptidasen gesteuert wird.
Spätestens jetzt sollte der Begriff hydrolysiertes Whey nachvollziehbar sein, der nichts anderes aussagt, als dass Proteine in diesem Supplement bereits gespalten vorliegen.
Das sind an dieser Stelle eine Reihe an Informationen, die in späteren Teilen noch von Bedeutung sein werden.

Diese Aminosäuren-Ketten können nun in vier verschiedenen Strukturen vorliegen, die aufeinander aufbauen:
  • Die Primärstruktur stellt nichts anderes als die Reihenfolge der Aminosäuren dar und ist die Grundlage für die...
  • ...Sekundärstruktur. Diese kann sich als α-Helix oder β-Faltblatt darstellen, wobei einzelne Abschnitte der Aminosäurenverbindung unterschiedliche sekundäre Strukturen aufweisen kann. Darüber hinaus kann man noch Kehren und Schleifen unterscheiden, wobei uns dies nicht weiter verwirren soll.
  • Aufbauend auf die sekundäre Struktur entsteht schließlich die Tertiärstruktur, die dem dreidimensionalen Gebilde entspricht.
  • Schließen sich diese mehrere tertiäre Strukturen zusammen, spricht man letztendlich von einer Quartärstruktur.
Durch Hitzeeinwirkung (Denaturierung) kann die dreidimensionale Struktur verloren gehen, womit die biologische Funktion auch nicht mehr aufrecht erhalten werden kann. Das bedeutet Erhitzen tötet somit Bakterien ab, ändert jedoch nichts an der Aminosäuren-Zusammensetzung.
Ob man sein Proteinpulver also zum Backen von Eierkuchen nutzt oder als Shake trinkt, ändert nichts an dessen Wirkung. Genauso wie rohes Fleisch von der Aminosäurenstruktur her nichts anderes als die gebratene Variante darstellt.

Es sollte jedoch beachtet werden, dass ab einer Temperatur von ca. 140 Grad einzelne Aminosäuren mit Zucker-Molekülen reagieren. Durch diese sogenannten Maillard-Reaktion kann sich der Protein-Gehalt des Endprodukts um bis zu 20 % verringern. Für die Leser dieses Artikels ist dies aber nur dahingehend interessant, dass die Maillard-Reaktion unterm Strich für typisches Aroma und Geschmack bei gerösteten oder gebratenen Lebensmitteln verantwortlich ist.
Dies soll uns an grundlegenden Informationen zum Thema Protein auch genügen. Da wir in den vorherigen Teilen gut vorgearbeitet hatten, fiel dieser Teil spürbar kürzer aus.

Zusammenfassung

Dieser Teil stellte einen grundlegenden Einstieg in das Thema Aminosäuren dar. Was sollten wir aus diesem Teil mitnehmen?
  1. Es gibt proteinbildene Aminosäuren, die in essentiell und nicht-essentiell untergliedert werden können.
  2. Die Aminosäurenstruktur eines Proteins ist fest vorgegeben. Fehlt eine Aminosäure, kann das Protein nicht gebildet werden.
  3. Erhitzen verändert (generell) nichts an der Aminosäuren-Zusammensetzung eines Protein.
Wie immer wird in Zukunft bei Bedarf auf diesen Artikel hingewiesen.
Im nächsten Teil wird es etwas praktischer und wir schauen uns die Grundlagen der Verdauung etwas genauer an.

Literatur:

  • Hahn, Andreas / Ströhle, Alexander / Wolters, Maike (2006): Ernährung. Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Stuttgart: Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft.
  • Horn, Florian (2012): Biochemie des Menschen. Das Lehrbuch für das Medizinstudium. Stuttgart: Thieme Verlag.
  • Leitzmann, Claus / Müller, Claudia / Michel, Petra / Brehme, Ute / Triebel, Thamar / Hahn, Andreas / Laube, Heinreich (2009): Ernährung in Prävention und Therapie. Stuttgart: Hippokrates Verlag.
  • Menche, Nicole (2007): Biologie, Anatomie, Physiologie. Münschen / Jena: Urban & Fischer.
  • Löffler, Gerog / Heinrich, Peter / Petrides, Petro (2007): Biochemie & Pathobiochemie. Heidelberg: Springer.
  • Rehner, Getrud / Daniel, Hannelore (2010): Biochemie der Ernährung. Heidelberg: Spektrum Verlag.
Hinweis: Der Autor dieses Artikels betreut Sportler bei ihrem individuellen Weg zum Erfolg und bietet Seminare im kleinen Kreis an. Weiteres erfährt man unter: ► become-fit.de oder schaut einfach auf seinem ► Youtube-Channel vorbei.

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