Biochemische Grundlagen

Proteine (I)

Im ersten Teil der Artikelreihe "Proteine" möchte ich dir Grundlagen im Bereich Proteine vermitteln. Der Erste Teil dient dazu dein Wissen zu erweitern, zu festigen oder einfach aufzufrischen. Ich werde darauf eingehen was Proteine sind, wie sie sich unterteilen lassen und wie sie in unserem Organismus verdaut und verarbeitet werden. Teil I und Teil II werden sich jeweils mit den Grundlagen der Proteine beschäftigen. Im dritten und letzten Teil der Artikelreihe werde ich nach den Grundlagen und Informationen, ausschließlich das Thema Proteine im Sport behandeln.

Was sind Proteine?

Protein (Eiweiß) kommt aus dem Griechischen, dort gibt es die beiden Worte proteios und proteno, was so viel bedeutet wie „erstrangig“. Proteine machen im menschlichen Körper den größten Anteil aller organischen Verbindungen aus (10kg / 70kg Mensch). Jede einzelne Zelle unseres Organismus enthält Eiweiße. Die Umrechnung von der Stickstoffmenge auf eine Menge Proteine ist mit 6,25 zu multiplizieren, denn Proteine enthalten 16% Stickstoff (N). Proteine enthalten natürlich nicht nur Stickstoff, sondern auch essentielle Elemente. Die Proteinreserven des Organismus sind ausschließlich von der Proteinzufuhr abhängig, was zeigt, wie wichtig Aminosäuren für unseren Körper sind.

Lebewesen haben unterschiedliche Proteinzusammensetzungen, was eine Übertragung von Gewebe, Organen oder Blut schwierig macht. Man spricht vom Abstoßen eines fremden Körpers. Jede einzelne Zelle besitzt bis zu 5000 verschiedene Eiweißsorten, trotzdem gibt es nur eine sehr begrenzte Anzahl an eigentlichen Eiweißbausteinen - den Aminosäuren.

Die Unterscheidung der Proteine

Die Proteine zählen zu den Makromolekülen, welche in der Grundsubstanz neben dem genannten Stickstoff, Schwefel, Sauerstoff, Kohlenstoff und Wasserstoff bestehen. Proteine entstehen durch die Vernetzung von Aminosäuren. Sogenannte Peptidbindungen sind die Verknüpfungen, um Aminosäuren aneinander zu reihen. Wenn zwei oder drei Aminosäuren miteinander verknüpft sind, bezeichnet man dies als Di- oder Tripeptid. Bei einer Verknüpfung von bis zu zehn Aminosäuren ist die Bezeichnung Oligopeptid und bei mehr als zehn spricht man von Polypeptiden. Außerdem gibt es die kurzkettigen Polypeptide, welche aus weniger als 100 Aminosäuren bestehen und die langkettigen Polypeptide, welche aus mehr als 100 Aminosäuren zusammengesetzt sind. Proteine sind Polypeptide, die aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen. Sie lassen sich in einfache und zusammengesetzte Proteine teilen und unterscheiden sich nach inneren und äußeren Eigenschaften und ihrer Zusammensetzung.

Eine Unterscheidung wäre zum Beispiel in globuläre Proteine und Faserproteine, welche zu den "einfachen Proteinen" gehören. Bei den globulären Proteinen handelt es sich mehr oder weniger um kugelförmige Proteine. Diese kugelförmigen Proteine sind wasserlöslich. Die Faserproteine hingegen sind wasserunlöslich und nebeneinander angeordnete Peptidketten, welche stark zusammenhalten können. Neben den „einfachen Proteinen“ gibt es auch zusammengesetzte Proteine, hier wären Glykoproteine oder Lipoproteine ein Beispiele, für die Zusammensetzung mit anderen Stoffen.

Eiweiße bilden, je nach Aminosäuresequenz, verschiedene Strukturtypen. Hierbei gibt es vier Strukturtypen, welche ich grob erläutern möchte.
  • Primärstruktur: Diese Struktur gibt eine sogenannte Aminosäurenkette wieder. Sie ist die niederste Strukturebene eines Biopolymers.
  • Sekundärstruktur: Sich wiederholende, regelmäßige, räumlich angeordnete Proteinkette. Sie besteht sozusagen aus mehreren Abschnitten von Primärstrukturen und bildet entweder eine alpha-Helix oder ein Faltblatt, was die Anordnung und das Aussehen der Proteinstruktur wiedergibt.
  • Tertiärstruktur: Die Tertiärstruktur gibt die dreidimensionale Komformation eines Proteins wieder, Beispiel hierfür sind fribriläre oder globuläre Proteine. Sie werden durch verschiedene Bindungen und Brücken zusammengehalten.
  • Quartärstruktur: Sie fast die Untereinheiten (mindestens 2) zu Einem zusammen. Besteht ein Protein aus verschiedenen Strukturen, so umfasst die Quartärstruktur die Sicht auf das komplette Protein als ganze Struktur.

Was für Aminosäuren gibt es?

Es gibt 20 Aminosäuren, welche sich in essentielle (unentbehrliche), bedingt unentbehrliche und entbehrliche Aminosäuren einteilen lassen.

Essentielle (unentbehrliche) Aminosäuren

Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin (Cystein), Phenylalanin(Tyrosin), Threonin, Tryptophan, Valin

Histidin und Arginin müssen bei bestimmten Krankheitsbildern neben den essentiellen, ebenfalls zugeführt werden. Essentielle Aminosäuren können nicht vom Körper gebildet werden, deshalb ist die Aufnahme unerlässlich und sehr wichtig.

Bedingt unentbehrlich

Cystein, Tyrosin

Die Synthese dieser ist teilweise aus Methionin und Phenylalanin möglich!

Entbehrliche Aminosäuren

Alanin, Arginin, Asparagin, Aspartat, Glutamat, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin

Werden nicht genügend Aminosäuren zugeführt, müssen sie endogen (im Körper) gebildet werden.

Proteinverdauung

Ich werde mich bei der Verdauung auf das Nötigste begrenzen und nicht zu sehr ins Detail gehen, um das Ganze nicht zu verkomplizieren.

Wir nehmen mit unserer Nahrung Eiweiß auf, welches wir im Mund mechanisch zerkleinern. Hier werden alle Nahrungsbestandteile eingespeichelt und weiter über unsere Speiseröhre an den Magen abgegeben. Die Eiweißverdauung beginnt nicht, wie etwa bei den Kohlenhydraten, in unserem Mund. Die Verdauung beginnt in unserem Magen, wo die Eiweiße durch die Magensäure denaturiert werden. Das umgewandelte Enzym Pepsin (aus Pepsinogen) verringert die Eiweißmolekülgröße von Proteinen (ca. 2000 Aminosäuren) zu Polypeptiden (ca. 10-100AS) bis hin zu Peptiden (<10 AS). Das Nahrungseiweiß wird so durch Enzyme immer weiter in kleinere Bestandteile zersetzt, damit es im Dünndarm aufgenommen werden kann. Die Peptide gelangen nun in den Dünndarm, wo das Enzym Pepsin durch den zu geringen Säureanteil, welcher neutralisiert wurde, inaktiviert wird. Es werden als nächster Schritt erneut Enzyme hinzugegeben. Die Bauchspeicheldrüse produziert hierfür Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidasen, ebenso produziert der Dünndarm Aminopeptidasen und Dipeptidasen. Alle gebildeten Enzyme spalten verschiedene Anteile der Peptide in einzelne Aminosäuren oder kurze Peptidketten. Durch diese Spaltung kann das Nahrungseiweiß, in Form der kleinsten Bestandteile, von der Darmwand resorbiert werden.

Der Körper besitzt keine richtige Eiweißreserve, sondern einen sogenannten Aminosäurepool, in welchem dem Organismus ca. 600 – 700g Eiweiß zur Verfügung steht und welcher somit limitiert ist.

Der Körper hat einen ständigen Auf- und Abbau sowie Umbau zu bewältigen, wofür er Aminosäuren benötigt. Diese anabolen oder katabolen Phasen sind für den Körper harte Arbeit.

Wir haben sozusagen keinen wirklichen Proteinbedarf, denn Protein nehmen wir meist genügend zu uns. Richtig müsste es heißen, dass wir einen gewissen Aminosäurenbedarf haben, welcher je nach Lebenslage, körperlichem Zustand und der jeweiligen Beanspruchung unseres Organismus sehr stark schwanken kann.

Homöostase der Aminosäuren und der Transport

Nach der Aufnahme von Proteinen durch die Darmwand gelangen diese als Aminosäuren in die Blutbahn. Zu diesem Zeitpunkt steht fest, an welchem Ort die Aminosäure oder das kleine Peptid eingesetzt wird. Es gibt verschiedene Regulationsmechanismen, welche in der Leber zum Tragen kommen und so den Aminosäureblutspiegel im Gleichgewicht halten.
  1. Abbau von Aminosäuren im Körper = Hierbei produziert der Körper Harnstoff
  2. Umbau von Proteinen = Baustoff oder Substrat, ebenso zur Energiegewinnung geeignet
  3. Synthese von Proteinen = Speicherung von Leberproteinen – Plasmaproteine
Die Plasmaaminosäuremuster zeigen keinerlei Übereinstimmung zum Muster der Aminosäuren. Wenn dies der Fall wäre, könnte eine bewusste Aminosäurenaufnahme einen positiven Effekt auf das Plasmamuster ausrichten. Einfach gesagt bedeutet das wiederum, dass Aminosäuren unterschiedliche Transportwege im Stoffwechsel haben.

Die Leber

Die Leber hat auch im Proteinstoffwechsel einen wichtigen Standpunkt. Sie ist für die Abgabe von verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs = Branched chain aminoacids) verantwortlich. In diese Rubrik fallen Valin, Leucin und Isoleucin, welche von der Leber an die Skelettmuskulatur, an den Herzmuskel, das Gehirn, die Niere und auch teilweise zur Energiegewinnung genutzt werden können. 5h nach der Nahrungsaufnahme beginnt die sogenannte postabsorptive Phase, welche bis zu 15h anhalten kann. In dieser Zeit findet eine Aufnahme von Aminosäuren in der Leber statt. Nach der Resorption der Aminosäuren werden diese im Zellplasma gespeichert, um bei der Proteinbiosynthese von Ribosomen zu Polypeptidketten zusammengefügt zu werden. Es entstehen durch die Arbeit der Zellorganellen komplette Proteine, welche an ihrem Bestimmungsort eingesetzt werden können. In der postabsorptiven Phase nimmt die Leber Aminosäuren aus der Muskulatur auf (70% Alanin und Glutamin). Der Magendarmtragt nimmt jetzt noch Glutamin auf und setzt Alanin frei. Diese Freisetzung ist sehr wichtig, denn sie macht fast 50% unserer Alaninaufnahme aus. Der restliche Anteil wird aus der Muskulatur aufgenommen. Neben Alanin werden alle anderen, für den Umbau möglichen Aminosäuren von der Leber aufgenommen. Die Leber ist vor allem an den Aminosäuren interessiert, welche sie für den Umbau in Glucose gebrauchen kann (Gluconeogenese).

Die Regulation des Proteinstoffwechsels

Die Regulation des absorptiven und postabsorptiven (direkte Aminosäurenresorption nach der Nahrungsaufnahme bis hin zu 15h nach der Nahrungsaufnahme) und des Aminosäuren-flusses, erfolgt durch Insulin und Glucagon. Insbesondere Leucin und Arginin sind an dieser Stelle zu nennen. Sie stimulieren die Insulinsekretion und können somit, ähnlich wie Glucose, die Aufnahme von Substraten in die Zelle wesentlich vereinfachen. Insulin erzeugt eine starke Permeabilität der Zellen, was zur Muskelproteinsynthese führen kann. Glucagon hingegen bewirkt genau das Gegenteil, es fungiert als Zellenverschließer, indem es die Permeabilität der Zellen herab setzt. Somit fördert es die Aufnahme der Aminosäuren in die Leber. Die Aminosäuren dienen der Synthese von Schlüsselenzymen der Glucoserstellung (Gluconeogenese). Auch hier gibt es Aminosäuren, welche die Sekretion fördern. Neben Asparagin, Glycin, und Serin ist auch Cystein eine Aminosäure, die zur Sekretion von Glucagon beiträgt.

Die Proteinmengen im Körper und in den verschiedenen Körperpartimenten werden reguliert:
  • Anabolismus = Neuaufbau körpereigner Proteine
  • Katabolismus = Abbau körpereigener Proteine
Synthese stickstoffhaltiger Verbindungen nicht-essentieller Aminosäuren wie Purinbasen, Kreatin, Adrenalin. [5]

Energiebereitstellung durch Proteine?

Bei Fehlen von anderen Brennstoffen als Energieträger können bis zu 10 % der Proteine energetisch verwertet werden, insbesondere die verzweigtkettigen Aminosäuren (Valin, Leucin, Isoleucin) sowie Alanin, werden als Brennstoff genutzt. Damit Aminosäuren abgebaut werden, muss ein Kohlenhydratmangel vorlegen. Beispiele hierfür wäre eine Erschöpfung der Glykogenspeicher oder eine unzureichende Kohlenhydrataufnahme während der Belastung. [1]

In der Literatur findet man sehr viele unterschiedliche Aussagen zu diesem Thema, deshalb sollte man diese immer hinterfragen.

Aufgaben und Funktionen von Proteinen

Das Eiweiß in der Nahrung hat die Aufgabe, Aminosäuren zum Aufbau körpereigener Eiweißstoffe zu liefern. Bei der Verdauung werden aufgenommene Polypeptide in Oligopeptide und einzelne Aminosäuren zerlegt und gelangen zur Leber. An dieser Stelle erfolgt ein erster "Umbau" der Peptide, die hier entstandenen Aminosäuren werden hauptsächlich an den Blutkreislauf abgegeben und unterstützen das Gewebe beim Aufbau von körpereigenen Proteinen. [2]

Eiweiße bilden die Grundbausteine von Bindegewebe, Muskelgewebe (Myosin und Actin), Haut und Haaren (Kreatin) und dem Blut (Fibrinogen). Als Bestandteil von Hormonen übermitteln sie Signale zur Regulation von Stoffwechselprodukten. Des Weiteren bestehen Enzyme (biologische Katalysatoren) aus Eiweißstoffen und steuern alle biochemischen Prozesse. Als Strukturelement des Organismus sind sie als Gerüst- und Schutzproteine von Knorpelsubstanz, Knochen, Sehnen und der Haut. Eine weitere Aufgabe von Proteinen ist der Transport. Beispielsweise transportiert Hämoglobin den Sauerstoff oder Plasmaproteine transportieren Nährstoffe und Stoffwechselprodukte. Zur Abwehr körpereigener Stoffe können Proteine Antikörper aufbauen, welche zur Immunstabilität beitragen. Schlussendlich werden sie als Puffer genutzt, um den Säure-Basen-Haushalt zu beeinflussen. Überzählig zugeführte Aminosäuren können in begrenztem Umfang gespeichert werden oder als Energiequelle genutzt werden. Der regelmäßige Auf- und Abbau von Proteinen sorgt normalerweise für ein dynamisches Gleichgewicht. Im Zwischenstoffwechsel herrscht aufgrund des ständigen Auf- und Abbaus der Proteine eine Aminosäurereserve, welche bei 600 bis 700 g liegt.

Diese wird als Aminosäurepool bezeichnet und steht dem Organismus als einzige Eiweißreserve dauernd zur Verfügung. Weitere Eiweißspeicher gibt es nicht. Körpereigenes Eiweiß wird abgebaut, wenn nicht ausreichend Eiweiß aufgenommen wird, um den ständig stattfindenden Eiweißumsatz und den Stoffwechsel aufrecht zu erhalten. Eine ausreichende Eiweißzufuhr ist also wichtig. [2, 3]

Wie viel Protein wird empfohlen?

Wie auch bei anderen Nährstoffen gibt es Aminosäuren, die die Lebewesen nicht selbst, sondern nur mit der Aufnahme von Nahrung, bilden können (lebensnotwendige Aminosäuren). Zusätzlich gibt es die nicht-lebensnotwendigen Aminosäuren. Biochemisch begründet besteht nur ein Bedarf an den lebensnotwendigen Aminosäuren, denn aus diesen können die nichtlebensnotwendigen Aminosäuren aufgebaut werden. Die Zufuhrempfehlung ist für Proteine und nicht für einzelne Aminosäuren angegeben. Bei der Zufuhr liegt das Eiweißminimum bei 15 g pro Tag, wobei dadurch noch kein optimaler Ablauf der Lebensvorgänge gesichert ist. Allgemein wird eine Zufuhr von zehn bis 15 Energieprozent an Eiweiß empfohlen. Der Mindestbedarf nach Empfehlung der Deutschen Gesellschaft für Ernährung (DGE) liegt bei 0,34 g pro kg Körpergewicht. Der ermittelte Bedarf eines mäßig aktiven Erwachsenen liegt bei 0,6 g pro kg Körpergewicht pro Tag. Bei Kindern und Jugendlichen wird aufgrund ihres Wachstums sogar eine Proteinzufuhr von 0,9 g pro kg Körpergewicht pro Tag empfohlen. Die DGE hat aus verschiedenen Berechnungen eine Empfehlung von 0,8 g Eiweiß pro kg Körpergewicht ermittelt, damit der Nichtsportler wie auch der Sportler ausreichend mit Eiweiß versorgt ist. Allgemeine Richtwerte können problemlos mit einer ausgewogenen Mischkost gedeckt werden. Im Sportbereich hingegen gibt es sehr verschiedene Ansichten. Früher wurden sehr hohe Richtwerte angegeben, welche in den letzten Jahren stark kritisiert und deshalb wieder herabgesetzt wurden. Nach den neusten Erkenntnissen könnte jedoch eine Empfehlung wieder etwas ansteigen, dazu jedoch mehr im dritten Teil der Proteinreihe. [5]

Wie kann der Proteinbedarf bestimmt werden?

Durch die Bestimmung des obligatorischen Stickstoffverlustes kann auf einen Eiweißbedarf geschlossen werden. Mit dem Harn, Stuhl, Haut und anderes kleineren Verlusten, kommt man auf eine durchschnittliche Stickstoffbilanz von 0,34. Zu diesem Wert werden zwei Standardabweichungen zugerechnet. Somit kommen wir auf einen Stickstoffverlust von 0,45g/kg KG. [4]

Dieser Stickstoffverlust wird als Ausgangszahl eingesetzt. Die Faktorielle Methode schlägt zu diesen 0,45g/kg eine 30%ige Bioverfügbarkeit auf und berücksichtigt ebenfalls eine geringe biologische Wertigkeit, sodass man auf einen Wert von 0,80g/ kg KG kommt. Dieser Wert stellt für einen gesunden Erwachsenen eine Grundversorgung mit Eiweißen dar. Die direkte Bilanzmethode gibt bei einem Protein mit hoher Qualität einen Wert von 0,6g/kg KG an, bei einer Berücksichtigung von individuellen Schwankungen und der Bioverfügbarkeit, wird auch bei dieser Methode am Ende von 0,8g/kg Körpergwicht gesprochen. Stickstoffmessungen lassen sich auch für Sportler gut nutzen, um eine Zufuhr von Proteinen zu bestimmen. Die ausgesprochenen Empfehlungen sind für Sportler meist nicht ausreichend – auf diesen Aspekt werde ich in Teil III näher eingehen. [2]

Fazit des ersten Teils

Proteine sind komplexe Strukturen, welche aus sehr vielen einzelnen Aminosäuren bestehen können. Der Körper verwendet Proteine für viele Prozesse, wie zum Beispiel zum Bau eigener Zellen. Es gibt einige essentielle Aminosäuren, welche durch die Nahrung aufgenommen werden müssen!

Aminosäuren werden in unterschiedliche Rubriken, je nach Notwendigkeit, Aminosäurenanzahl und anderen Kriterien eingeteilt, bei welchen die spezifischen Eigenschaften auch berücksichtigt werden. Der Proteinbedarf lässt sich durch verschiedene Methoden ermitteln. Empfehlungen für gesunde Erwachsene liegen weltweit bei 0,8 – 1,0g/kg KG.

Quellen

  1. Neumann G (2003): Ernahrung im Sport, Meyer & Meyer Verlag, Aachen, S. 25-26, 79-81
  2. Schek A (2005): Top-Leistung im Sport durch bedurfnisgerechte Ernahrung, Philippka Sportverlag, Munster, g.W.
  3. Konopka P (2009): Sporternahrung, Leistungsforderung durch bedarfsangepasste und vollwertige Ernahrung, BLV Buchverlag, Munchen, S.67-77
  4. Biesalski HK, Furst P, Kasper H, Kluthe R (Hrsg.): Ernahrungsmedizin. 3. Auflage Thieme, Stuttgart 2004, S. 94, 95, 234 f
  5. Prof. Dr. Kathrin Kohlenberg-Müller: Proteine, Humanernährung (WS 2011/2012)

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